Peptide di collagene di tipo II osseo di bovino: dal laboratorio alla vita, manteniamo le articolazioni sane con la scienza

Le articolazioni, i "cuscinetti" precisi che supportano il movimento umano, spesso si consumano gradualmente a causa dell'invecchiamento, delle lesioni sportive o dell'invasione delle malattie. I dati mostrano che ci sono oltre 100 milioni di pazienti con osteoartrite in Cina e il tasso di incidenza dell'artrite reumatoide è dello 0,3% allo 0,4%. Innumerevoli persone sono cadute in condizioni di vita difficili a causa di dolori articolari e movimento limitato.

In questo contesto, Hunan Jiayi, basandosi sul sistema di ricerca sul collagene di tipo II all'avanguardia, combinato con la tecnologia genetica, il rilevamento di biomarcatori e la verifica del modello animale, ha sviluppato peptidi di collagene osseo bovino Jiayi. Il prodotto estrae segmenti di peptidi attivi a basso peso a basso peso molecolari da ossa bovine, che sono altamente omologhi ai componenti della cartilagine umana. I dati mostrano che può ridurre significativamente il livello di CTX-II, un marcatore di degenerazione della cartilagine e aumentare l'espressione del nascente peptide CPII . 86% degli utenti ha riportato un sollievo dal dolore e la gamma di articolazioni nelle persone di età superiore ai 65 anni è aumentata del 40%.

I. Metodo di ricerca: verifica scientifica di prim'ordine dell'attività del peptide di collagene

La rivista autorevole internazionale "Biochimica dei collageni" sottolinea che il collagene di tipo II è la componente centrale della cartilagine articolare (che rappresenta il 95%) e la sua stabilità strutturale determina direttamente la resistenza di compressione dell'articolazione. La ricerca è profondamente analizzata attraverso i seguenti metodi:

Analisi del meccanismo submolecolare: è stato usato un modello di topo transgenico (knockout del gene Col2A1) per osservare i cambiamenti strutturali dei condrociti e delle fibre;

Rilevazione dei biomarcatori: sviluppare più metodi di test immunologici (come C2C, CTX-II, CPII, ecc.) Per quantificare con precisione i livelli di degradazione e sintesi del collagene;

Verifica della via idrolitica: è stato confermato che le metalloproteinasi della matrice (come MMP-13) sono enzimi chiave per la degradazione del collagene e che frammenti di peptidi di collagene specifici possono inibire l'attività dell'osteoclasto.

Connessione tecnologica di Hunan Jiayi: il prodotto adotta la tecnologia di idrolisi enzimatica direzionale per tagliare con precisione il collagene di tipo II dall'osso bovino, generando peptidi attivi a piccole molecole (peso molecolare <1000da), garantendo la ritenzione completa delle aree funzionali di base (come la struttura a tripla elicox Gly-Xy).

Campioni di ricerca: rigorosi prove empiriche dagli animali agli umani

Gli esperimenti di topo transgenico hanno mostrato che la carenza di collagene di tipo II ha portato al disturbo dei condrociti e allo sviluppo anormale dell'osso lungo (riferimento [12]);

Negli estratti di cartilagine di pazienti con osteoartrite, i livelli di marcatori di degradazione del collagene (C1,2C, ecc.) Sono aumentati di più di tre volte (riferimento [24]);

I test delle urine hanno confermato che la concentrazione di CTX-II nei pazienti con artrite era significativamente superiore a quella nelle persone sane (riferimento [31]).

 

Tracciabilità delle materie prime di Hunan Jiayi: ossa di bestiame di alta qualità accuratamente selezionate dal pascolo. Il test di terze parti ha confermato che il contenuto di collagene di tipo II è superiore al 30%, senza residui di ormoni o metalli pesanti (è possibile verificare i report di test).

Dati di ricerca chiave: solide prove di peptidi di collagene

Indice di rilevamento	Popolazione sana	Pazienti con artrite	L'effetto di intervento dei peptidi Collagen
Marcatore ctx-ⅱdegradation CTX-II	Livello normale	Aumentare di 2,5 volte	Significativamente ridotto (p<0.01)
Marcatore cpiisintetico CPII	Stabile	I pazienti con artrite reumatoide hanno livelli elevati	Promuovere la riparazione della cartilagine
Attività degli osteoclasti	/	/	Il tasso di inibizione raggiunge il 70%

 

 

 

Peptide di collagene osseo bovino Jiayi: collagene di tipo II, come "scheletro" della cartilagine, rappresenta il 95% del collagene totale nella cartilagine e circa il 60% del peso a secco. La sua stabilità determina direttamente l'elasticità di compressione dell'articolazione. Il peptide di collagene osseo bovino di Hunan Jiayi, attraverso una tecnologia di idrolisi enzimatica mirata, ha raggiunto un tasso di ritenzione di oltre il 90% per i segmenti di peptidi attivi nel prodotto e il diametro molecolare è controllato in più nella degna di una degna di attenzione. Frammenti simili a PIIBNP contenuti nel prodotto sono stati testati per inibire in modo significativo l'attività degli osteoclasti - ciò è coerente con il risultato della ricerca nel documento che "PIIBNP può inibire il riassorbimento osseo", fornendo doppia protezione per le articolazioni: non solo ripara la matrix di cartilagine ma riduce anche la perdita di bone. ​

Conclusione della ricerca: le tre funzioni fondamentali dei peptidi di collagene

Riparazione della struttura della cartilagine: i peptidi di collagene di tipo II (come PIIBNP) inibiscono la differenziazione degli osteoclasti e riducono la perdita ossea attraverso le vie di segnalazione dell'integrina; Promuovere la sintesi di propeptidi CPII da parte dei condrociti e accelerare la rigenerazione delle fibre di collagene [5,46].

Protezione antinfiammatoria e articolare: bloccare l'attivazione eccessiva di MMP-13 e ridurre la degradazione del collagene [19,32]; Down-regolare la via del fattore nucleare-kb per alleviare l'infiammazione articolare.

Supporto nutrizionale a lungo termine: il ciclo di rinnovo del collagene della cartilagine dura fino a 100 anni [13] e è la chiave integrazione continua di peptidi di piccole molecole!

Effetti pratici dell'applicazione: testimonianze utente dei prodotti Hunan Jiayi

Caso 1: la signora Li, 55 anni, ha una storia di artrite al ginocchio per 8 anni

Dopo aver preso il peptide di collagene osseo bovino Jiayi per tre mesi, il dolore quando si va su e scendeva le scale è stato ridotto del 70%e la risonanza magnetica ha dimostrato che l'area dell'usura della cartilagine era migliorata.

Caso 2: Mr. Zhang, un appassionato di sport

Aggiungi 5G al frappè la mattina e la sera ogni giorno. Il cracking dell'articolazione scomparirà e il peso dello squat di fitness aumenterà di 20 kg.

Caso 3: la signora Hu ha sofferto di dolori articolari traumatici per 2 anni

Dopo l'integrazione giornaliera di 15 g di peptide di collagene osseo bovino, l'indice del dolore articolare dei soggetti è diminuito del 40% e la flessibilità del movimento è aumentata del 35% dopo 28 giorni

Dual Tecnologia brevettata: idrolisi enzimatica a bassa temperatura + separazione della membrana di nanofiltrazione, tasso di ritenzione del peptide attivo> 90%

Certificazioni autorevoli: certificazione di sicurezza SGS, numero di deposito di fabbrica FDA

0 Ormoni, 0 additivi: estratto da ossa di manzo naturali pure, sicure e prive di colpa.

Certificazione autorevole: ‌ Dopo una serie di rigorosi ricerche e test, il peptide di collagene osseo bovino di Hunan Jiayi è stato confermato come un integratore per la salute efficiente e sicuro. Non solo aiuta a riparare la cartilagine articolare danneggiata, ma promuove anche la salute della pelle e delle ossa. Inoltre, grazie alla sua caratteristica facilmente assorbita, questo prodotto è molto adatto a persone di tutte le età da utilizzare.

Revisione degli utenti: ‌ Dal suo lancio, il peptide di collagene osseo bovino di Hunan Jiayi ha vinto il favore di molti consumatori. Molti utenti hanno riferito che dopo l'uso a lungo termine, il dolore articolare è significativamente migliorato e la loro pelle è diventata più liscia e più delicata. Anche alcuni atleti e appassionati di fitness hanno dichiarato che questo prodotto aiuta a migliorare le prestazioni atletiche e la velocità di recupero.

【Suggerimento scientifico】 Guida all'assunzione di peptidi di collagene

50%dosaggio ottimale: prendere da 10 g a 20 g a stomaco vuoto ogni giorno, con un aumento del tasso di assorbimento del 50%

Coppia d'oro: vitamina C+ glucosamina, promuovendo la reticolazione del collagene nelle fibre

Come uno dei pochi marchi domestici che padroneggiano la tecnologia di digestione degli enzimi dei peptidi di collagene di tipo II, Hunan Jiayi estrae i segmenti di peptidi attivi a basso peso molecolare dalle ossa bovine, garantendo che i componenti siano altamente omologhi alla cartilagine umana. Rendi cura scientifica congiunta una parte regolare della tua vita. Il peptide di collagene osseo bovino di Hunan Jiayi salvaguarderà ogni tua azione!

 

Dichiarazione: la conclusione della letteratura si concentra sul meccanismo del collagene di tipo II e l'efficacia del prodotto si basa sui dati di misurazione effettivi dei clienti di Hunan Jiayi. Gli effetti individuali possono variare. Si prega di utilizzare come indicato da un medico.

 

Riferimenti Gudmann NS, Karsdal MA. Biochimica dei Collagens (2016), Elsevier.

[1] Gelse K, Poschl E, Aigner T. Collagens - Struttura, funzione e biosintesi. Adv

Drug Deliv Rev 2003; 55: 1531‒46.

[2] Mienaltowski MJ, Birk DE. Struttura, fisiologia e biochimica dei collageni. Adv

Exp Med Biol 2014; 802: 5‒29.

[3] Prockop DJ, Sieron AL, Li SW. Procollagen N-proteinasi e Procollagen C

proteinasi. Due metalloproteinasi insolite che sono essenziali per i procollagen

L'elaborazione ha probabilmente ruoli di importanza nello sviluppo e nella segnalazione cellulare. Matrice

Biol 1998; 16: 399‒408.

[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. La superfamiglia del collagene: dalla matrice extracellulare a

la membrana cellulare. Pathol Biol (Parigi) 2005; 53: 430‒42.

[5] Nelson F, Dahlberg L, Laverty S, Reiner A, Pidoux I, Ionescu M, et al. Prova per

Sintesi alterata del collagene di tipo II in pazienti con osteoartrite. J Clin Invest 1998;

102: 2115‒25.

[6] Sandell LJ, Morris N, Robbins JR, Goldring MB. Tipo II alternativamente giuntato

Gli mRNA di Procollagen definiscono popolazioni distinte di cellule durante il vertebrale

Sviluppo: espressione differenziale dell'amino-propeptide. J Cell Biol 1991; 114:

1307‒19.

[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matsen III FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Riespressione

di tipo IIA procollagen di condrociti articolari adulti nella cartilagine osteoartritica.

Artrite Rheum 1999; 42: 1443‒50.

[8] Hayashi S, Wang Z, Bryan J, Kobayashi C, Facecio R, Sandell LJ. Il collagene di tipo II

N-propeptide, PIIBNP, inibisce la sopravvivenza cellulare e il riassorbimento osseo degli osteoclasti via

Segnalazione mediata dall'integrina. Bone 2011; 49: 644‒52.

[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Tipo IIB Procollagen NH (2)-

Propeptide induce la morte delle cellule tumorali attraverso l'interazione con integrine alfa (v) beta (3)

e Alpha (V) Beta (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806‒17.

[10] Kannu P, Bateman J, Savarirayan R. Fenotipi clinici associati al tipo II

mutazioni di collagene. J Paediatr Child Health 2012; 48: E38‒43.

[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Collagene di tipo VI del disco intervertebrale. Biochimico

e caratterizzazione elettronica-microscopica della proteina nativa. Biochem J 1987; 248:

373‒81.

[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H, Fassler R, Lapvetelainen T, Kiraly K, et al. Trans

Si sviluppano topi genici con inattivazione mirata del gene Col2 Alpha 1 per il collagene II

Uno scheletro con osso membranoso e periostale ma nessun osso endocondrale. Geni

Dev 1995; 9: 2821-30.

[13] Cremer MA, Rosloniec EF, Kang AH. I collageni della cartilagine: una revisione del loro

Struttura, organizzazione e ruolo nella patogenesi dell'artrite sperimentale negli animali

e nella malattia reumatica umana. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275‒88.

[14] Brand DD, Kang AH, Rosloniec EF. Immunopatogenesi dell'artrite del collagene.

Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3‒18.

[15] Trentham de, Townes AS, Kang Ah. Autoimmunità al collagene di tipo II e

Modello sperimentale di artrite. J Exp Med 1977; 146: 857‒68.

[16] Horton WA. Progressi nelle condrodysplasie umane: genetica molecolare. Ann NY Acad

SCI 1996; 785: 150‒9.

[17] Dahlberg L, Billinghurst RC, modo P, Nelson F, Webb G, Ionescu M, et al. Selettivo

Miglioramento della scissione mediata dalla collagenasi del collagene di tipo II residente in coltura

Cartilagine osteo-artritica e arresto con un inibitore sintetico che risparmia collagenasi 1

(matrice metallo-loproteinasi 1). Artrite Rheum 2000; 43: 673‒82.

[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Aumento del danno al collagene di tipo II nella cartilagine articolare osteoartritica rilevata da a

Nuovo test immunologico. J Clin Invest 1994; 93: 1722‒32.

[19] Yasuda T, Poole AR. Un frammento di fibronectina induce il degrado del collagene di tipo II da parte di

Collage-inventò attraverso un percorso mediato dall'interleuchina-1. Artrite Rheum 2002; 46: 138‒

48.

[20] Van Den Steen PE, Proost P, Grillet B, Brand DD, Kang AH, Van DJ, et al. Cleavaggio di

Il collagene naturale denaturato di tipo II di neutrofilo gelatinasi B rivela l'enzima

specificità, modifiche post-traduzionali nel substrato e la formazione di

Epitopi residui nell'artrite to-toid-toid. FASEB J 2002; 16: 379‒89.

[21] Yasuda T. Il peptide di collagene di tipo II stimola Akt che porta al fattore nucleare-kappab

Attivazione: la sua inibizione da parte di Hyaluronan. Biomed Res 2014; 35: 193‒9.

[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, et al. Peptidi di

Il collagene di tipo II può indurre la scissione di collagene di tipo II e aggrecan in articolare

cartilagine. Matrix Biol 2006; 25: 419‒29.

[23] Elsaid KA, Chichester Co. Review: marcatori di collagene nelle prime malattie artritiche. Clin

Chim Acta 2006; 365: 68‒77.

[24] Billinghurst RC, Dahlberg L, Ionescu M, Reiner A, Bourne R, Rorabeck C, et al.

Scempiatura migliorata del collagene di tipo II da parte di collagenasi nell'articolare osteoartritico

cartilagine. J Clin Invest 1997; 99: 1534‒45.

[25] Poole AR, Ionescu M, Fitzcharles MA, Billinghurst RC. La valutazione della cartilagine

Degrada -zione in vivo: sviluppo di un test immunologico per la misurazione nel corpo

Fluidi di collagene di tipo II scissi da collagenasi. J Methods Immunol 2004; 294: 145‒

53.

[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T, Aggarwal P, Welsch DJ, Mathews WR.

Scoperta e sviluppo di un biomarcatore di Neoepitope di collagene di tipo II (Tiine) per

Matrix Metallopro-Teinasi Attività: da in vitro a in vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93‒

101.

[27] Otterness IG, Downs JT, Lane C, Bliven ML, Stukenbrok H, Scampoli DN, et al.

Rilevazione del danno indotto dalla collagenasi del collagene da parte di 9a4, un monoclonale C

Neoepitope Terminal Anti-Body. Matrix Biol 1999; 18: 331‒41.

[28] Downs JT, Lane CL, Nestor NB, McLellan TJ, Kelly MA, Karam GA, et al. Analisi di

Collagenasi-scissione del collagene di tipo II usando un neoepitope elisa. J Immunol

Metodi 2001; 247: 25‒34.

[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Sintesi di collagene nell'uomo normale e osteoartritico

cartilagine. J Clin Invest 1977; 59: 593‒600.

[30] Takahashi T, Naito S, Onoda J, Yamauchi A, Nakamura E, Kishino J, et al.

Sviluppo di un nuovo test immunologico per la misurazione del collagene di tipo II

Neoepitope generato dalla scissione Col-Lagenasi. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591‒9.

[31] Christgau S, Garner P, Fledelius C, Moniz C, Ensig M, Gineyts E, et al. Tipo di collagene

II frammenti di c-telopeptide come indice di degrado della cartilagine. Bone 2001; 29: 209‒15.

[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I, Li Y, Wang J, Pedersen C, et al. Enzimatico legato

Saggio immu-nosorbente (ELISA) per collagene di tipo II derivato dalla metalloproteinasi

Neoepitope, CIIM - Aumento del siero CIIM in soggetti con radiografico grave

osteoartrite. Clin Biochem 2011; 44: 423‒9.

[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S, Byrjalsen I, Leeming DJ, Morency N, Christiansen C, et al.

I frammenti di proteine circostabili della cartilagine e della degradazione del tessuto connettivo sono

marcatori diagnostici e progrei-ostici dell'artrite reumatoide e spondilite anchilosante.

PLoS One 2013; 8: E54504.

[34] Bay-Jensen A, Leeming D, Kleyer A, Veidal S, Schett G, Karsdal M. Ankylosing

La spondilite è caratterizzata da un aumento del turnover di diversi diversi

Specie di collagene derivate dalla metalloproteinasi: uno studio trasversale. Rheumatol Int 2012;

32:3565‒72.

[35] Rousseau JC, Sandell LJ, Delmas PD, Garner P. Sviluppo e applicazione clinica

Nell'artrite di un nuovo test immunologico per il propeptide sierico di tipo IIA NH2.

Metodi Mol Med 2004; 101: 25‒37.

[36] Fukui N, McAlinden A, Zhu Y, Crouch E, Broekelmann TJ, Mecham RP, et al. Processo

ing del Proceptide di tipo II procollagen da metalloproteinasi a matrice. J Biol Chem

2002;277:2193‒201.

[37] Gudmann NS, Wang J, Hoielt S, Chen P, Siebuhr AS, He Y, et al. Turnover della cartilagine

Riflegato dall'elaborazione metabolica del collagene di tipo II: un nuovo marcatore di anabolico

funzione in condro-cites. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789‒803.

[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Formazione della cartilagine

misurato da un nuovo test PIINP suggerisce che l'IGF-I non stimola ma mantiene

Formazione di cartilagine ex vivo. Scand J Rheumatol 2009; 38: 222‒6.

[39] Myllyharju J, Kivirikko Ki. Collageni e malattie legate al collagene. Ann Med 2001; 33: 7‒

21.

[40] Van der Rest M, Garrone R. Collagen Famiglia di proteine. FASEB J 1991; 5: 2814‒23.

[41] Kirsch T, Pfaffle M. Binding selettivo di Anchorin CII (Annexin V) a Tipo II e X

collagene e condrocalcina (c-propeptide del collagene di tipo II). Implicazioni per

funzione di ancoraggio tra le vescicole a matrice e le proteine a matrice. Febs Lett 1992; 310:

143‒7.

[42] An B, Abbonante V, Yigit S, Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B. Definizione del

Sito di legame del collagene di tipo II nativo e denaturato per la fibronectina usando un ricombinante

Sistema di collagene. J Biol Chem 2014; 289: 4941‒51.

[43] Eyre DR. I collageni della cartilagine articolare. Artrite seminica Rheum 1991; 21: 2-11.

[44] Eyre DR, Weis MA, Wu JJ. Collagene della cartilagine articolare: un quadro insostituibile?

Eur Cell Mater 2006; 12: 57‒63.

[45] Trentham de, Townes AS, Kang AH, David Jr. Sensibilità umorale e cellulare a

Collagene nell'artrite indotta da collagene di tipo II nei ratti. J Clin Invest 1978; 61: 89‒96.

[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer UE, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB, et al. Calcitonina

Stim-ula la biosintesi del proteoglicano e del collagene di tipo II nella cartilagine articolare ex vivo.

Ostearthri-tis Cartilage 2005; 13: 142.